La biogenèse de la prélamine A et
les traitements des laminopathies.
Gbaguidi Erasme M. L,
Hounguè Horrhus
Laboratoire de
Biochimie Biologie Moléculaire et Applications, Faculté des Sciences et
Techniques, Université d’Abomey-Calavi (UAC), Bénin.
Résumé
La lamina nucléaire est
une structure constituée principalement de polymères de protéines filamenteuses
(les lamines qui sont des filaments intermédiaires), contribuant à l'intégrité
structurelle de l’enveloppe nucléaire. La lamine A (60–72 kDa) est synthétisée à partir d’un
précurseur de 664 acides aminés, la
prélamine A, portant une boîte carboxy-terminale CAAX. La prélamine A va subir une série de
modifications post-traductionnelles (la farnésylation, l’élimination
protéolytique de trois derniers acides aminés, la carboxyméthylation, et
l’enlèvement protéolytique de 15 acides aminés) pour donner la lamine A mature.
Il a été montré que des mutations au niveau de la prélamine A provoquerait les
laminopathies dont le syndrome progeria de Hutchinson-Gilford (HGPS). Les inhibiteurs
de la farnésylation peuvent être utilisés dans le traitement partiel de ces
maladies. Les enzymes nécessaires pour les modifications
post-traductionnelles de l'extrémité carboxy-terminale des lamines ont été
identifiées dans la membrane nucléaire interne.
Le noyau serait donc le compartiment
cellulaire principal pour la modification du motif CAAX de la prélamine A.
Mots clés : Prélamine A, modifications post-traductionnelles, laminopathies.
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